在国家自然科学基金项目（批准号：32090040、91854203、31621002、21922706）等资助下，中国科学技术大学姚雪彪课题组与合作者开展研究，阐明了末端结合蛋白（End-binding protein，EB1蛋白）相分离调控细胞分裂纺锤体微管可塑性的物理化学机制，在解析生物大分子凝聚态调控细胞命运可塑性的研究领域迈出了重要一步。相关研究成果以“EB1蛋白相分离引导微管正端动态（Phase separation of EB1 guides microtubule plus-end dynamics）”为题，于2022年12月19日发表在《自然·细胞生物学》（Nature Cell Biology）杂志上。论文链接：https://www.nature.com/articles/s41556-022-01033-4。

　　细胞是生命活动的最小功能单元，生物大分子通过构筑形态与功能各异的区室，精准催化生物化学反应，调控细胞稳态与增殖。细胞骨架是其区室化的物质基础，调控细胞生长、形态变化、细胞间信息交流与命运决定可塑性。2009年，姚雪彪课题组发现并克隆了一个新颖的EB1结合蛋白TIP150。TIP150含有典型EB1结合蛋白基序SxIP，负责招募微管解聚酶MCAK，在动态组装微管的正末端形成催化区室。在此基础上，课题组与其他研究者合作采用单分子技术TIRFM与FRET，解析了EB1与TIP150的动态作用机制与化学基础。

https://www.ebiotrade.com/newsf/2023-1/20230113064816552.htm

http://www.pubmedplus.cn/P/SearchQuickResult?wd=750f1c15-ca8f-4bcd-9a2e-66b50a74dcc1

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