山东第一医科大学张磊亮研究员团队、首都师范大学李静教授团队和中国科学院长春应用化学研究所王晓辉研究员团队的综述文章“O‐glycosylation in viruses: A sweet tango”已在mLife网站正式上线。

O-糖基化是一种古老而又被低估的蛋白质翻译后修饰方式，许多细菌和病毒都依赖它来执行在众多传染性疾病甚至癌症中涉及的关键生物功能。但由于O-糖基化固有的复杂性，研究技术一直受限于对其在病毒附着和进入、组装和释放、在宿主细胞内的传播，以及宿主的先天和适应性免疫中确切作用的研究。最近，许多新开发的方法（如质谱、化学生物学工具和分子动力学模拟）重新点燃了科研人员对病毒相关O-糖基化的研究兴趣，这不仅涉及到病毒蛋白质，还包括宿主细胞。该综述总结了病毒相关O-糖基化的最新进展，归纳了O-GalNAc和O-GlcNAc修饰在调节病毒感染中的重要作用，为我们深入了解O-糖基化对病毒复制和宿主-病毒相互作用的影响提供了见解。

乙型肝炎病毒（HBV）和丙型肝炎病毒（HCV）慢性感染对全球健康带来沉重负担，O-糖基化在HBV和HCV生命周期中发挥着重要作用。GALNT7介导的O-GalNAc修饰促进HBsAg和HBV DNA的分泌，而细胞内的O-GlcNAc修饰抑制了HBV的复制和感染（图1）。OGT可以调节HCV的组装、释放和感染性，HCV的受体claudin-1的羧基端的O-GlcNAc修饰对紧密连接中的组装和解离至关重要（图1）。

图1 乙型肝炎病毒（HBV）和丙型肝炎病毒（HCV）生命周期中的O-糖基化

O-GalNAc和O-GlcNAc修饰在疱疹病毒的生命周期中发挥着关键作用（图2）。在HSV中，病毒蛋白上的O-GalNAc修饰参与了病毒进入、扩散和复制过程。由OGT介导的O-GlcNAc修饰可能通过不同机制促进HSV病毒复制。O-GlcNAc抑制KSHV裂解循环的重新激活，并在宿主的防御机制中扮演关键角色。此外，KSHV中的细胞O-GlcNAc还涉及DNA合成和复制。

图2 疱疹病毒蛋白O-糖基化的多样功能

引用本论文：Ming A, Zhao J, Liu Y, Wang Y, Wang X, Li J, et al. O‐glycosylation in viruses: a sweet tango. mLife. 2024;3:57–73.

原文链接：

https://doi.org/10.1002/mlf2.12105

通讯作者

张磊亮  研究员

作者单位：山东第一医科大学

作者简介：本科和博士毕业于北京大学，哈佛大学医学院和佛罗里达大学博士后。泰山学者特聘教授，担任山东省医学会微生物与免疫学分会副主任委员。研究方向为病毒与宿主相互作用。曾获得山东省留学人员回国创业奖、山东省优秀研究生导师、中国医学科学院协和新星。 

通讯作者

李静  教授

作者单位：首都师范大学

作者简介：本科毕业于北京大学，博士毕业于耶鲁大学。担任国家重点研发项目会评专家、国家自然科学基金委优青函评专家、中国生物物理学会糖生物学分会委员。研究方向为蛋白质翻译后修饰。曾获得霍英东教育基金会青年教师三等奖、北京市科技新星等奖项。

通讯作者

王晓辉  研究员

作者单位：中国科学院长春应用化学研究所

作者简介：博士，中国科学院长春应用化学研究所药物化学生物学课题组组长。主要从事化学生物学和创新药物发现研究。

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