报告日期：2012-4-16

报告人：Paul S. Cremer教授

Paul S. Cremer教授主要在biological interfaces, nanomaterials, spectroscopy, and microfluidics等交叉领域研究，在这个报告中，Paul S. Cremer教授讲了他们实验室自行设计的microfluidics （微流体）纳米级芯片分析实验平台及其三方面的应用，包括Protein Biofouling，Polymer/Protein Folding and Ligand-Receptor Binding，具体为(1) multivalent ligand-receptor binding on supported bilayers, (2) displacement of interfacial proteins involved in the clotting cascade, and (3) the influence of osmolyte and salts on protein denaturation. 在platform的设计上，Cremer教授采用传统物理方法结合芯片和纳米材料，设计出可以用于解决抽象分子水平在细节和动学上生物物理和生物分析的研究平台，具有高选择性分析灵敏度。该技术包括温度梯度微流体，水溶液中生物分子界面的光学方法，特别是利用supported bilayers作为新型的matrix（基底）用于双分子层膜中膜成分的分离。其中，他们一个研究的重点在于phospholipid membraneds （磷脂膜）和aqueous proteins（水溶性蛋白质）之间多结合位点的multivalent ligand-receptor binding。磷脂膜是二维流体，因此，膜结合的基底在双分子层中会产生重整，这对于从水溶液中结合蛋白质很重要。Cremer教授采用微流体研究表明随着液膜上基底密度的增加，bivalent antibody molecules（二价抗体分子）在界面的结合也越强。相反地，他们发现，随着一种membrane glycolipid （醣脂膜）GM1浓度的增加，B subunits of cholera toxin (CTB)和GM1之间的结合力大大地减弱。接着他们利用atomic force microscopy研究发现在热力学键能常数的减弱和GM1分子束有正相关。在醣脂之间的氢键抵制了CTB的结合。Cremer教授基于这些研究提出了一个clustering hypothesis，并指出在某些情况下，clustering 是一种促进从水中结合蛋白质的好方法。此外，Cremer教授还介绍了在静电学上微变化的label-free assay（无标签分析），利用pH敏感的染料作为受体，如Texas Red Sulfonyl Chloride，包括两种DHPE的异构体，将两种异构体置于双分子层中，得到titration curve （滴定曲线），并做进一步的优化，达到单分子检测方法，并以带电蛋白质为例说明该方法的应用。最后，他介绍了利用双分子层作为一种新型的分离手段，以反相膜蛋白质的纯化为例，说明Texas Red DHPE的两步分离，基本及二次分离，利用蛋白质的带电性，可以很好地将两种异构体分离开。 

听了这个讲座，我收益挺多，但体会最深的是在科研上，英文水平的重要性。其实，在听讲座当中，我很认真地在听，但Cremer教授标准流利的美式英语还是让我经常跟不上，只好用手机一张张拍下PPT，回来写这篇报告的时候，靠着研究PPT以及Cremer教授发表的一些文章才算理解了他上午讲的这些内容。科学无国界，在科研上避免不了国际上学术的交流，而英语作为通用的语言，我真的该好好学。